1. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?

Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структура.

2. Чем фибриллярные белки отличаются от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков

Данные белки отличаются по форме молекул. Молекулы глобулярных белков имеют округлую форму, фибриллярные белки характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Так, глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин. Фибриллярные белки - кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.

Структурная функция. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин.

Ферментативная (каталитическая) функция. Ферменты - это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.

Транспортная функция. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ.

Сократительная (двигательная) функция. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и не мышечные внутриклеточные сокращения.

Регуляторная функция. Некоторые пептиды и белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) - процессы роста и физического развития.

Сигнальная функция. Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

Защитная функция. Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений.

Токсическая функция. Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов. Токсины синтезируются в организме ряда животных, грибов, растений, микроорганизмов.

Энергетическая функция. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Запасающая функция. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем, а затем и проростком как источник азота.

4. Что такое ферменты? Почему без их участия протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?

Ферменты - это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. В отличие от обычных химических катализаторов ферменты обладают специфичностью, т. е. каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию или действует только на определенный тип связи.

5. В чем заключается специфичность ферментов? Какова ее причина? Почему ферменты активно функционируют лишь в определенном диапазоне температуры, рН и других факторов?

Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов - исходных реагирующих веществ. С субстратом взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок - активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты из-за соответствия их пространственных структур. Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне рН, температуры и других факторов.

6. Почему белки, как правило, используются в качестве источников энергии лишь в крайних случаях, когда в клетках исчерпаны запасы углеводов и жиров?

Белки используются в крайнем случае, т. к. они входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон.

7. У многих бактерий в процессах синтеза веществ, необходимых для нормального роста и размножения, участвует парааминобензойная кислота (ПАБК). В то же время в медицине для лечения ряда бактериальных инфекций используются сульфаниламиды - вещества, по структуре сходные с ПАБК. Как вы думаете, на чем основано лечебное действие сульфаниламидов?

ПАБК необходима для образования в микробной клетке факторов роста - фолиевой кислоты и пуриновых оснований, участвующих в построении нуклеиновых кислот, без которых рост и размножение микробов невозможны. По строению ПАБК напоминает сульфаниламиды, поэтому при избытке последних ее активность подавляется. Микробы, лишенные ПАБК, прекращают деление и рост, а затем добиваются защитными силами макроорганизма.

Среди органических веществ белки , или протеины , - самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 - 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами . Кроме углерода, кислорода,водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (-NH 2 ) с основными свойствами, другая - карбоксильной группой (-COOH ) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R ), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами .

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между-CO- и -NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль - вторичная структура белка.

Третичная структура - трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация -глобула . Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией . Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном - третичная, а затем - вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков , состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки

Гидролиз белка
Любой белок состоит из аминокислот. Общая формула аминокислот есть 2HN-CHR-COOH. При образовании белка создаётся дипептидная связь:
2HN-CHR1-COOH + 2HN-CHR2-COOH -> 2HN-CHR1-CO-NH-CHR2-COOH + H2O.
Соответственно для гидролиза белка нужно разорвать дипептидную связь:
2HN-CHR1-CO-NH-CHR2-COOH + H2O -> 2HN-CHR1-COOH + 2HN-CHR2-COOH
Для определения белков среди других веществ используют качественные реакции:

а) Ксантопротеиновая реакция (б-к + HNO 3)

б) Биуретовая реакция (белок +Cu(OH) 2)

3. О п ы т. Как распознать с помощью характерной реакции соль серной кислоты среди трех выданных растворов солей?

ВЫПОЛНЕНИЕ:

Взять пробы из трех пробирок

Добавить в каждую пробу раствор хлорид бария, т.к. он является реактивом на сульфат ион

В пробирке с солью серной кислоты выпадает белый осадок сульфата бария

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат : 1) карбоксильную группу (-СООН), 2) аминогруппу (-NH 2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков .

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин . Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства . Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией . Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .

Функции белков

Ферменты

Ферменты , или энзимы , — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия .

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят — ингибиторами .

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С-С, С-N, С-О, С-S — декарбоксилаза),
5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С-С, С-N, С-О, С-S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она возникает под воздействием высокой температуры, химических веществ, лучистой энергии и др. факторов.

Роль белка в жизни клеток и организмов:

строительная (структурная) - белки - строительный материал организма (оболочки, мембраны, органоиды, ткани, органы);

каталитическая функция - ферменты, ускоряющие реакции в сотни ми

ллионов раз;

опорно-двигательная функция - белки, входящие в состав костей скелета, сухожилий; движение жгутиковых, инфузорий, сокращение мышц;

транспортная функция - гемоглобин крови;

защитная - антитела крови обезвреживают чужеродные вещества;

энергетическая функция - при расщеплении белков 1 г освобождает 17,6 кДж энергии;

регуляторная и гормональная - белки входят в состав многих гормонов и принимают участие в регуляции жизненных процессов организма;

рецепторная - белки осуществляют процесс избирательного узнавания отдельных веществ и их присоединение к молекулам.

Обмен веществ в клетке. Фотосинтез. Хемосинтез

Обязательным условием существования любого организма является постоянный приток питательных веществ и постоянное выделение конечных продуктов химических реакций, происходящих в клетках. Питательные вещества используются организмами в качестве источника атомов химических элементов (прежде всего атомов углерода), из которых строятся либо обновляются все структуры. В организм, кроме питательных веществ, поступают также вода, кислород, минеральные соли.

Поступившие в клетки органические вещества (или синтезированные в ходе фотосинтеза) расщепляются на строительные блоки - мономеры и направляются во все клетки организма. Часть молекул этих веществ расходуется на синтез специфических органических веществ, присущих данному организму. В клетках синтезируются белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты и другие вещества, которые выполняют различные функции (строительную, каталитическую, регуляторную, защитную и т.д.).

Другая часть низкомолекулярных органических соединений, поступивших в клетки, идет на образование АТФ, в молекулах которой заключена энергия, предназначенная непосредственно для выполнения работы. Энергия необходима для синтеза всех специфических веществ организма, поддержания его высокоупорядоченной организации, активного транспорта веществ внутри клеток, из одних клеток в другие, из одной части организма в другую, для передачи нервных импульсов, передвижения организмов, поддержания постоянной температуры тела (у птиц и млекопитающих) и для других целей.

В ходе превращения веществ в клетках образуются конечные продукты обмена, которые могут быть токсичными для организма и выводятся из него (например, аммиак). Таким образом, все живые организмы постоянно потребляют из окружающей среды определенные вещества, преобразуют их и выделяют в среду конечные продукты.

Совокупность химических реакций, происходящих в организме, называется обменом веществ или метаболизмом. В зависимости от общей направленности процессов выделяют катаболизм и анаболизм.

Катаболизм (диссимиляция) - совокупность реакций, приводящих к образованию простых соединений из более сложных. К катаболическим относят, например, реакции гидролиза полимеров до мономеров и расщепление последних до углекислого газа, воды, аммиака, т.е. реакции энергетического обмена, в ходе которого происходит окисление органических веществ и синтез АТФ.

Анаболизм (ассимиляция) - совокупность реакций синтеза сложных органических веществ из более простых. Сюда можно отнести, например, фиксацию азота и биосинтез белка, синтез углеводов из углекислого газа и воды в ходе фотосинтеза, синтез полисахаридов, липидов, нуклеотидов, ДНК, РНК и других веществ.

Синтез веществ в клетках живых организмов часто обозначают понятием пластический обмен, а расщепление веществ и их окисление, сопровождающееся синтезом АТФ, - энергетическим обменом. Оба вида обмена составляют основу жизнедеятельности любой клетки, а следовательно, и любого организма и тесно связаны между собой. С одной стороны, все реакции пластического обмена нуждаются в затрате энергии. С другой стороны, для осуществления реакций энергетического обмена необходим постоянный синтез ферментов, так как продолжительность их жизни невелика. Кроме того, вещества, используемые для дыхания, образуются в ходе пластического обмена (например, в процессе фотосинтеза).

Фотоси́нтез - процесс образования органического вещества из углекислого газа и воды на свету при участии фотосинтетических пигментов (хлорофилл у растений, бактериохлорофилл и бактериородопсин у бактерий). В современной физиологии растений под фотосинтезом чаще понимается фотоавтотрофная функция - совокупность процессов поглощения, превращения и использования энергии квантов света в различных эндэргонических реакциях, в том числе превращения углекислого газа в органические вещества.

Фотосинтез является основным источником биологической энергии, фотосинтезирующие автотрофы используют её для синтеза органических веществ из неорганических, гетеротрофы существуют за счёт энергии, запасенной автотрофами в виде химических связей, высвобождая её в процессах дыхания и брожения. Энергия, получаемая человечеством при сжигании ископаемого топлива (уголь, нефть, природный газ, торф), также является запасённой в процессе фотосинтеза.

Фотосинтез является главным входом неорганического углерода в биологический цикл. Весь свободный кислород атмосферы - биогенного происхождения и является побочным продуктом фотосинтеза. Формирование окислительной атмосферы (кислородная катастрофа) полностью изменило состояние земной поверхности, сделало возможным появление дыхания, а в дальнейшем, после образования озонового слоя, позволило жизни выйти на сушу.

Хемосинтез - способ автотрофного питания, при котором источником энергии для синтеза органических веществ из CO2 служат реакции окисления неорганических соединений. Подобный вариант получения энергии используется только бактериями. Явление хемосинтеза было открыто в 1887 году русским учёным С.Н. Виноградским.

Необходимо отметить, что выделяющаяся в реакциях окисления неогранических соединений энергия не может быть непосредственно использована в процессах ассимилияции. Сначала эта энергия переводится в энергию макроэнергетических связей АТФ и только затем тратится на синтез органических соединений.

Хемолитоавтотрофные организмы:

Железобактерии (Geobacter, Gallionella) окисляют двухвалентное железо до трёхвалентного.

Серобактерии (Desulfuromonas, Desulfobacter, Beggiatoa) окисляют сероводород до молекулярной серы или до солей серной кислоты.

Нитрифицирующие бактерии (Nitrobacteraceae, Nitrosomonas, Nitrosococcus) окисляют аммиак, образующийся в процессе гниения органических веществ, до азотистой и азотной кислот, которые, взаимодействуя с почвенными минералами, образуют нитриты и нитраты.

ченном наследственном заболевании фенилкетонурии организм испытывает дефицит в фенилаланингидроксилазе (КФ 1.14.3.1). Вследствие этого катаболизм фенилаланина не идет до конечных продуктов через тирозин, а вступает на побочный путь дезаминирования с образованием фенилпировиноградной кислоты. Накопление последней совместно с фенилаланином приводит у детей к тяжелому заболеванию, сопровождающемуся слабоумием. При альбинизме имеет место дефект дифенолоксидазы(КФ 1.10.3.1.), при алкаптонурии – гомогентизинатоксидазы (КФ 17.1.5.), при ксантонурии – ксантиноксидазы (КФ

1.2.3.2.) и т.д.

1.5. Денатурация белка

Присущие белкам свойства, связанные с особенностями конформации их молекул, существенно изменяются при нарушении этой конформации в процессе денатурации белка.

Под денатурацией понимают превращение биологически активного, так называемого, нативного3 белка в форму, в которой его естественные свойства такие, как растворимость, электрофоретическая активность, ферментативная активность и т.д. теряются.

Денатурация является характерным признаком белков и не наблюдается у аминокислот и низкомолекулярных пептидов. Денатурация, как правило, связана с нарушением третичной и частично, вторичной структуры белковой молекулы и не сопровождается какими либо изменениями первичной структуры. Естественно поэтому, что при денатурации белка разрушаются, главным образом, водородные связи и дисульфидные мостики в белковой молекуле.

Денатурирующие агенты делятся на физические и химические. К физическим факторам принадлежит нагревание (свыше 50-60° С), повышенное давление, ультразвук и т.д., к химическим – ионы Н+ и ОН– (обычно при рН ниже 4 и выше 10 – денатурация), органические растворители (ацетон, спирт), мочевина, соли тяжелых металлов и др. Белки денатурируются и под влиянием детергентов (от лат. Detergeo – раздроблю, разобью, чищу), обладающих мылоподобным действием, хотя при этом в большинстве случаев денатурированный белок остается в растворимом виде. Обезвоживание, высушивание белков при комнатной температуре влечет за собой, как правило, полную денатурацию. Все это говорит о большом разнообразии денатурирующих агентов и механизма их действия.

3 Нативной конформацией белка называют характерную трехмерную структуру белка, в которой он стабилен и проявляет биологическую активность при определенных физических условиях (температура, рН и др.).